ปฏิกิริยาเคมีนับล้านเกิดขึ้นในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตใดๆ แต่ละคนมีความสำคัญอย่างยิ่งดังนั้นจึงเป็นเรื่องสำคัญที่จะต้องรักษาความเร็วของกระบวนการทางชีววิทยาในระดับสูง เกือบทุกปฏิกิริยาถูกกระตุ้นด้วยเอนไซม์ของมันเอง เอนไซม์คืออะไร? บทบาทของพวกเขาในกรงคืออะไร
เอ็นไซม์. คำนิยาม
คำว่า "เอนไซม์" มาจากภาษาละติน fermentum - เชื้อ พวกมันอาจเรียกอีกอย่างว่าเอ็นไซม์ จากภาษากรีก en zyme "ในยีสต์"
เอ็นไซม์เป็นสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ ดังนั้นปฏิกิริยาใดๆ ที่เกิดขึ้นในเซลล์ไม่สามารถทำได้โดยปราศจากการมีส่วนร่วม สารเหล่านี้ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ดังนั้น เอ็นไซม์ใดๆ จึงมีคุณสมบัติหลักสองประการ:
1) เอ็นไซม์เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีแต่ไม่ถูกบริโภค
2) ค่าคงที่สมดุลไม่เปลี่ยนแปลง แต่จะเร่งให้สำเร็จเท่านั้น
เอนไซม์เร่งปฏิกิริยาทางชีวเคมีขึ้นเป็นพันเท่า และในบางกรณีอาจถึงล้านเท่า ซึ่งหมายความว่าหากไม่มีอุปกรณ์ที่ใช้เอนไซม์ กระบวนการภายในเซลล์ทั้งหมดจะหยุดลงจริง และเซลล์เองก็จะตายดังนั้นบทบาทของเอนไซม์ในฐานะสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพจึงยอดเยี่ยม
เอ็นไซม์ที่หลากหลายช่วยให้คุณกระจายการควบคุมการเผาผลาญของเซลล์ ในปฏิกิริยาน้ำตกใด ๆ เอนไซม์จำนวนมากจากคลาสต่าง ๆ มีส่วนร่วม ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพนั้นคัดเลือกมาอย่างดีเนื่องจากโครงสร้างจำเพาะของโมเลกุล เนื่องจากเอนไซม์ในกรณีส่วนใหญ่มีลักษณะเป็นโปรตีน เอนไซม์เหล่านี้จึงอยู่ในโครงสร้างระดับอุดมศึกษาหรือควอเทอร์นารี นี่คือคำอธิบายอีกครั้งโดยความจำเพาะของโมเลกุล
หน้าที่ของเอนไซม์ในเซลล์
งานหลักของเอนไซม์คือการเร่งปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้อง กระบวนการต่างๆ ตั้งแต่การสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ไปจนถึงไกลโคไลซิส จำเป็นต้องมีตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ
การทำงานที่เหมาะสมของเอ็นไซม์ได้มาจากความจำเพาะสูงสำหรับซับสเตรตเฉพาะ ซึ่งหมายความว่าตัวเร่งปฏิกิริยาสามารถเร่งปฏิกิริยาบางอย่างเท่านั้นและไม่มีปฏิกิริยาอื่นใด แม้แต่ปฏิกิริยาที่คล้ายกันมาก ตามระดับของความจำเพาะ เอ็นไซม์กลุ่มต่อไปนี้มีความโดดเด่น:
1) เอ็นไซม์ที่มีความเฉพาะเจาะจงสัมบูรณ์ เมื่อเกิดปฏิกิริยาเพียงปฏิกิริยาเดียวที่เร่งปฏิกิริยา ตัวอย่างเช่น คอลลาเจนเนสสลายคอลลาเจนและมอลเทสสลายมอลโทส
2) เอ็นไซม์ที่มีความจำเพาะสัมพัทธ์ ซึ่งรวมถึงสารที่สามารถกระตุ้นปฏิกิริยาบางประเภทได้ เช่น การแตกแยกด้วยไฮโดรไลติก
การทำงานของ biocatalyst เริ่มต้นตั้งแต่วินาทีที่ศูนย์กลางแอคทีฟของมันติดอยู่กับซับสเตรต ในกรณีนี้ มีคนพูดถึงการโต้ตอบเสริม เช่น ล็อคและกุญแจนี่หมายถึงความบังเอิญที่สมบูรณ์ของรูปร่างของจุดศูนย์กลางแอคทีฟกับพื้นผิว ซึ่งทำให้สามารถเร่งปฏิกิริยาได้
ขั้นต่อไปคือปฏิกิริยาเอง ความเร็วเพิ่มขึ้นเนื่องจากการกระทำของเอนไซม์ที่ซับซ้อน ในที่สุด เราก็ได้เอ็นไซม์ที่เกี่ยวข้องกับผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยา
ขั้นตอนสุดท้ายคือการแยกผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาออกจากเอ็นไซม์ หลังจากนั้นศูนย์แอคทีฟจะว่างอีกครั้งสำหรับงานต่อไป
แผนผังการทำงานของเอ็นไซม์ในแต่ละขั้นตอนสามารถเขียนได้ดังนี้:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P โดยที่ S คือสารตั้งต้น E คือเอนไซม์ และ P คือผลิตภัณฑ์
การจำแนกเอนไซม์
ในร่างกายมนุษย์ คุณจะพบเอนไซม์จำนวนมาก ความรู้ทั้งหมดเกี่ยวกับหน้าที่และงานของพวกเขาได้รับการจัดระบบและด้วยเหตุนี้จึงมีการจำแนกประเภทเดียวซึ่งทำให้ง่ายต่อการกำหนดว่าตัวเร่งปฏิกิริยานี้หรือตัวเร่งปฏิกิริยานั้นมีไว้สำหรับอะไร ต่อไปนี้คือเอ็นไซม์หลัก 6 คลาส และตัวอย่างบางส่วนของกลุ่มย่อย
Oxidoreductases
เอ็นไซม์ในกลุ่มนี้กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ มีทั้งหมด 17 กลุ่มย่อย Oxidoreductases มักมีส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน แทนด้วยวิตามินหรือ heme
กลุ่มย่อยต่อไปนี้มักพบในกลุ่มออกซิไดออกไซด์:
a) ดีไฮโดรจีเนส ชีวเคมีของเอนไซม์ดีไฮโดรจีเนสประกอบด้วยการกำจัดอะตอมไฮโดรเจนและการถ่ายโอนไปยังสารตั้งต้นอื่น กลุ่มย่อยนี้มักพบในปฏิกิริยาทางเดินหายใจการสังเคราะห์ด้วยแสง องค์ประกอบของดีไฮโดรจีเนสจำเป็นต้องมีโคเอ็นไซม์ในรูปแบบของ NAD / NADP หรือฟลาโวโปรตีน FAD / FMN มักจะมีไอออนของโลหะ ตัวอย่าง ได้แก่ เอนไซม์ เช่น ไซโตโครม รีดักเตส ไพรูเวต ดีไฮโดรจีเนส ไอโซซิเตรต ดีไฮโดรจีเนส และเอนไซม์ตับหลายชนิด (แลคเตท ดีไฮโดรจีเนส กลูตาเมต ดีไฮโดรจีเนส ฯลฯ)
b) ออกซิเดส เอ็นไซม์จำนวนหนึ่งกระตุ้นการเพิ่มออกซิเจนให้กับไฮโดรเจน ซึ่งเป็นผลมาจากผลิตภัณฑ์ที่ทำปฏิกิริยาอาจเป็นน้ำหรือไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H20, H2 0 2). ตัวอย่างของเอนไซม์: ไซโตโครมออกซิเดส, ไทโรซิเนส
c) เปอร์ออกซิเดสและคาตาเลสเป็นเอนไซม์ที่เร่งการสลายตัวของ H2O2 ให้กลายเป็นออกซิเจนและน้ำ
d) ออกซิเจน ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพเหล่านี้เร่งการเพิ่มออกซิเจนไปยังสารตั้งต้น โดปามีนไฮดรอกซีเลสเป็นตัวอย่างหนึ่งของเอนไซม์ดังกล่าว
2. การโอน.
หน้าที่ของเอนไซม์กลุ่มนี้คือการถ่ายโอนอนุมูลอิสระจากสารผู้ให้ไปยังสารผู้รับ
a) เมทิลทรานสเฟอเรส DNA methyltransferases เป็นเอนไซม์หลักที่ควบคุมกระบวนการจำลอง DNA นิวคลีโอไทด์เมทิลเลชันมีบทบาทสำคัญในการควบคุมการทำงานของกรดนิวคลีอิก
b) อะซิลทรานสเฟอเรส เอนไซม์ของกลุ่มย่อยนี้ขนส่งกลุ่ม acyl จากโมเลกุลหนึ่งไปยังอีกโมเลกุลหนึ่ง ตัวอย่างของ acyltransferases: lecithincholesterol acyltransferase (ถ่ายโอนกลุ่มการทำงานจากกรดไขมันไปยังคอเลสเตอรอล), lysophosphatidylcholine acyltransferase (กลุ่ม acyl ถูกถ่ายโอนไปยัง lysophosphatidylcholine)
c) อะมิโนทรานส์เฟอเรสเป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนกรดอะมิโนตัวอย่างของเอนไซม์: อะลานีน อะมิโนทรานสเฟอเรส ซึ่งกระตุ้นการสังเคราะห์อะลานีนจากไพรูเวตและกลูตาเมตโดยการถ่ายโอนกลุ่มอะมิโน
d) ฟอสโฟทรานสเฟอเรส เอนไซม์ของกลุ่มย่อยนี้กระตุ้นการเพิ่มกลุ่มฟอสเฟต อีกชื่อหนึ่งของฟอสโฟทรานสเฟอเรสหรือไคเนสเป็นเรื่องธรรมดามาก ตัวอย่าง ได้แก่ เอ็นไซม์เช่น hexokinase และ aspartate kinases ซึ่งเพิ่มฟอสฟอรัสตกค้างให้กับ hexoses (ส่วนใหญ่มักจะเป็นกลูโคส) และกรด aspartic ตามลำดับ
3. ไฮโดรเลสเป็นคลาสของเอนไซม์ที่กระตุ้นการแตกแยกของพันธะในโมเลกุล ตามด้วยการเติมน้ำ สารที่อยู่ในกลุ่มนี้คือเอ็นไซม์หลักของการย่อยอาหาร
a) เอสเทอเรส - ทำลายพันธะที่ไม่มีตัวตน ตัวอย่างคือไลเปสซึ่งสลายไขมัน
b) ไกลโคซิเดส ชีวเคมีของเอนไซม์ในชุดนี้ประกอบด้วยการทำลายพันธะไกลโคซิดิกของโพลีเมอร์ (โพลีแซ็กคาไรด์และโอลิโกแซ็กคาไรด์) ตัวอย่าง: อะไมเลส ซูคราส มอลเทส
c) เปปไทด์คือเอนไซม์ที่เร่งการสลายตัวของโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโน เปปไทด์ประกอบด้วยเอ็นไซม์ เช่น เปปซิน ทริปซิน ไคโมทริปซิน คาร์บอกซีเปปติเดส
d) อะมิเดส - พันธะอะไมด์แบบแยกส่วน ตัวอย่าง: อาร์จิเนส ยูรีเอส กลูตามิเนส เป็นต้น เอนไซม์อะมิเดสจำนวนมากเกิดขึ้นในวัฏจักรออร์นิทีน
4. ไลเอสเป็นเอ็นไซม์ที่มีลักษณะคล้ายกับไฮโดรเลส อย่างไรก็ตาม น้ำจะไม่ถูกบริโภคในระหว่างการแตกแยกของพันธะในโมเลกุล เอ็นไซม์ในกลุ่มนี้ประกอบด้วยส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเสมอ เช่น อยู่ในรูปของวิตามิน B1 หรือ B6
a) ดีคาร์บอกซีเลส เอ็นไซม์เหล่านี้ทำหน้าที่เกี่ยวกับพันธะซีซี ตัวอย่างคือทำหน้าที่เป็นกลูตาเมตดีคาร์บอกซิเลสหรือไพรูเวตดีคาร์บอกซิเลส
b) ไฮเดรตและดีไฮเดรตเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาของพันธะ C-O ที่แยกออก
c) Amidine-lyases - ทำลายพันธะ C-N ตัวอย่าง: arginine succinate lyase
d) P-O lyase ตามกฎแล้วเอนไซม์ดังกล่าวจะแยกกลุ่มฟอสเฟตออกจากสารตั้งต้น ตัวอย่าง: adenylate cyclase
ชีวเคมีของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับโครงสร้าง
ความสามารถของเอ็นไซม์แต่ละตัวถูกกำหนดโดยโครงสร้างเฉพาะตัวของมันเอง เอนไซม์เป็นโปรตีนที่สำคัญที่สุด โครงสร้างและระดับการพับมีบทบาทชี้ขาดในการกำหนดหน้าที่ของมัน
ตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพแต่ละตัวมีลักษณะเฉพาะด้วยการมีอยู่ของศูนย์ที่ใช้งานอยู่ ซึ่งจะถูกแบ่งออกเป็นส่วนการทำงานอิสระหลายส่วน:
1) ศูนย์เร่งปฏิกิริยาเป็นบริเวณพิเศษของโปรตีน ซึ่งเอนไซม์จะถูกยึดติดกับสารตั้งต้น ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน ตัวเร่งปฏิกิริยาสามารถมีรูปแบบที่หลากหลาย ซึ่งจะต้องพอดีกับซับสเตรตในลักษณะเดียวกับการล็อคกับกุญแจ โครงสร้างที่ซับซ้อนดังกล่าวอธิบายได้ว่าทำไมโปรตีนเอนไซม์จึงอยู่ในสถานะตติยภูมิหรือควอเทอร์นารี
2) ศูนย์ดูดซับ - ทำหน้าที่เป็น "ตัวยึด" ก่อนอื่น มีความเชื่อมโยงระหว่างโมเลกุลของเอนไซม์กับโมเลกุลของสารตั้งต้น อย่างไรก็ตาม พันธะที่เกิดจากศูนย์ดูดซับนั้นอ่อนมาก ซึ่งหมายความว่าปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาสามารถย้อนกลับได้ในขั้นตอนนี้
3) สามารถตั้งศูนย์ Allosteric เป็นในบริเวณที่ทำงานและทั่วทั้งพื้นผิวของเอนไซม์โดยรวม หน้าที่ของพวกเขาคือควบคุมการทำงานของเอนไซม์ การควบคุมเกิดขึ้นด้วยความช่วยเหลือของโมเลกุลตัวยับยั้งและโมเลกุลของตัวกระตุ้น
โปรตีน Activator จับกับโมเลกุลของเอนไซม์ เร่งการทำงาน ในทางกลับกัน สารยับยั้งจะยับยั้งกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยา และสิ่งนี้สามารถเกิดขึ้นได้สองวิธี: โมเลกุลจับกับไซต์ allosteric ในบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์ (การยับยั้งการแข่งขัน) หรือยึดติดกับส่วนอื่นของโปรตีน (การยับยั้งแบบไม่มีการแข่งขัน). การยับยั้งการแข่งขันถือว่ามีประสิทธิภาพมากกว่า ท้ายที่สุด สิ่งนี้จะปิดที่สำหรับจับซับสเตรตกับเอ็นไซม์ และกระบวนการนี้เป็นไปได้เฉพาะในกรณีที่รูปร่างของโมเลกุลสารยับยั้งและศูนย์กลางการทำงานเกือบจะมีความบังเอิญกันทั้งหมด
เอ็นไซม์มักประกอบด้วยกรดอะมิโนไม่เพียงเท่านั้น แต่ยังรวมถึงสารอินทรีย์และอนินทรีย์อื่นๆ ด้วย ดังนั้น อะพอเอนไซม์จึงถูกแยกออก - ส่วนโปรตีน โคเอ็นไซม์ - ส่วนอินทรีย์ และโคแฟกเตอร์ - ส่วนอนินทรีย์ โคเอ็นไซม์สามารถแสดงด้วยคาร์โบไฮเดรต, ไขมัน, กรดนิวคลีอิก, วิตามิน ในทางกลับกัน โคแฟกเตอร์มักเป็นไอออนของโลหะเสริม กิจกรรมของเอนไซม์ถูกกำหนดโดยโครงสร้าง: สารเพิ่มเติมที่ประกอบเป็นองค์ประกอบจะเปลี่ยนคุณสมบัติของตัวเร่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์หลากหลายชนิดเป็นผลมาจากการรวมกันของปัจจัยก่อรูปที่ซับซ้อนข้างต้น
ระเบียบของเอ็นไซม์
เอนไซม์ที่เป็นสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพไม่จำเป็นต่อร่างกายเสมอไป ชีวเคมีของเอนไซม์สามารถทำร้ายเซลล์ที่มีชีวิตในกรณีที่มีการเร่งปฏิกิริยามากเกินไป เพื่อป้องกันผลกระทบที่เป็นอันตรายของเอนไซม์ในร่างกาย จำเป็นต้องควบคุมการทำงานของมันอย่างใดวิธีหนึ่ง
T. เนื่องจากเอนไซม์มีลักษณะเป็นโปรตีน จึงถูกทำลายได้ง่ายที่อุณหภูมิสูง กระบวนการทำให้เสียสภาพสามารถย้อนกลับได้ แต่อาจส่งผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญต่อการทำงานของสาร
pH ก็มีบทบาทสำคัญในการควบคุมเช่นกัน ตามกฎแล้วกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์นั้นอยู่ที่ค่า pH เป็นกลาง (7.0-7.2) นอกจากนี้ยังมีเอ็นไซม์ที่ทำงานเฉพาะในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดหรือในสภาวะที่เป็นด่างเท่านั้น ดังนั้นในเซลล์ไลโซโซมจะมีค่า pH ต่ำซึ่งกิจกรรมของเอนไซม์ไฮโดรไลติกจะสูงสุด หากพวกเขาเข้าไปในไซโตพลาสซึมโดยไม่ได้ตั้งใจซึ่งสภาพแวดล้อมใกล้เคียงกับความเป็นกลางมากขึ้นกิจกรรมของพวกเขาจะลดลง การป้องกัน "การกินเอง" ดังกล่าวขึ้นอยู่กับลักษณะเฉพาะของการทำงานของไฮโดรเลส
ควรกล่าวถึงความสำคัญของโคเอ็นไซม์และโคแฟกเตอร์ในองค์ประกอบของเอ็นไซม์ การมีวิตามินหรือไอออนของโลหะส่งผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญต่อการทำงานของเอนไซม์บางชนิด
การตั้งชื่อเอนไซม์
เอ็นไซม์ทั้งหมดในร่างกายมักถูกตั้งชื่อตามชนิดของเอนไซม์ เช่นเดียวกับสารตั้งต้นที่พวกมันทำปฏิกิริยา ในบางครั้ง ตามระบบการตั้งชื่อ ชื่อไม่ใช้หนึ่ง แต่มีสารตั้งต้นสองชนิด
ตัวอย่างชื่อเอนไซม์บางชนิด:
- เอนไซม์ตับ: แลคเตท-ดีไฮโดรจีเนส กลูตาเมต ดีไฮโดรจีเนส
- ชื่อเต็มของเอนไซม์: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.
นอกจากนี้ยังมีชื่อที่ไม่สุภาพที่ไม่เป็นไปตามกฎการตั้งชื่อ ตัวอย่างคือเอนไซม์ย่อยอาหาร: ทริปซิน ไคโมทริปซิน เปปซิน
กระบวนการสังเคราะห์เอนไซม์
การทำงานของเอ็นไซม์ถูกกำหนดที่ระดับพันธุกรรม เนื่องจากโมเลกุลเป็นโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ การสังเคราะห์จึงทำซ้ำกระบวนการถอดความและการแปลซ้ำอย่างแม่นยำ
การสังเคราะห์เอ็นไซม์เกิดขึ้นตามรูปแบบต่อไปนี้ ขั้นแรกให้อ่านข้อมูลเกี่ยวกับเอ็นไซม์ที่ต้องการจาก DNA ซึ่งเป็นผลมาจากการสร้าง mRNA รหัส Messenger RNA สำหรับกรดอะมิโนทั้งหมดที่ประกอบเป็นเอนไซม์ การควบคุมของเอ็นไซม์ยังสามารถเกิดขึ้นได้ที่ระดับ DNA: หากผลิตภัณฑ์ของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาเพียงพอ การถอดรหัสยีนจะหยุดลง และในทางกลับกัน หากมีความจำเป็นสำหรับผลิตภัณฑ์ กระบวนการถอดรหัสก็จะเปิดใช้งาน
หลังจากที่ mRNA เข้าสู่ไซโตพลาสซึมของเซลล์ ขั้นตอนต่อไปจะเริ่มขึ้น - การแปล บนไรโบโซมของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมนั้นจะมีการสังเคราะห์สายโซ่หลักซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อด้วยพันธะเปปไทด์ อย่างไรก็ตาม โมเลกุลโปรตีนในโครงสร้างปฐมภูมิยังไม่สามารถทำหน้าที่ของเอนไซม์ได้
การทำงานของเอ็นไซม์ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีน ใน ER เดียวกันการบิดของโปรตีนเกิดขึ้นซึ่งเป็นผลมาจากโครงสร้างรองแรกและโครงสร้างตติยภูมิ การสังเคราะห์เอ็นไซม์บางตัวหยุดอยู่แล้วในขั้นตอนนี้ อย่างไรก็ตาม เพื่อกระตุ้นการทำงานของตัวเร่งปฏิกิริยา มักมีความจำเป็นการเติมโคเอ็นไซม์และโคแฟกเตอร์
ในบางพื้นที่ของเอนโดพลาสมิกเรติคิวลัม ส่วนประกอบอินทรีย์ของเอ็นไซม์ติดอยู่: โมโนแซ็กคาไรด์ กรดนิวคลีอิก ไขมัน วิตามิน เอ็นไซม์บางชนิดไม่สามารถทำงานได้หากไม่มีโคเอ็นไซม์
โคแฟคเตอร์มีบทบาทสำคัญในการสร้างโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ฟังก์ชันบางอย่างของเอนไซม์จะใช้ได้ก็ต่อเมื่อโปรตีนไปถึงองค์กรของโดเมนเท่านั้น ดังนั้นการมีอยู่ของโครงสร้างควอเทอร์นารีจึงมีความสำคัญมากสำหรับพวกเขา ซึ่งการเชื่อมโยงระหว่างโปรตีนทรงกลมหลายๆ อันคือไอออนของโลหะ
เอ็นไซม์หลายรูปแบบ
มีบางสถานการณ์ที่จำเป็นต้องมีเอ็นไซม์หลายตัวที่กระตุ้นปฏิกิริยาเดียวกัน แต่มีความแตกต่างกันในบางพารามิเตอร์ ตัวอย่างเช่น เอ็นไซม์สามารถทำงานได้ที่ 20 องศา แต่ที่ 0 องศา เอ็นไซม์จะไม่สามารถทำงานได้อีกต่อไป สิ่งมีชีวิตควรทำอย่างไรในสถานการณ์เช่นนี้ที่อุณหภูมิแวดล้อมต่ำ
ปัญหานี้แก้ไขได้ง่ายๆ ด้วยเอ็นไซม์หลายตัวในคราวเดียว กระตุ้นปฏิกิริยาเดียวกัน แต่ทำงานภายใต้สภาวะที่ต่างกัน เอ็นไซม์หลากหลายรูปแบบมีสองประเภท:
- ไอโซไซม์. โปรตีนดังกล่าวถูกเข้ารหัสโดยยีนที่แตกต่างกัน ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่แตกต่างกัน แต่กระตุ้นปฏิกิริยาเดียวกัน
- รูปพหูพจน์จริง โปรตีนเหล่านี้คัดลอกมาจากยีนเดียวกัน แต่เปปไทด์ถูกดัดแปลงบนไรโบโซม ผลลัพธ์เป็นเอนไซม์เดียวกันหลายรูปแบบ
Bเป็นผลให้รูปแบบแรกของหลายรูปแบบถูกสร้างขึ้นที่ระดับพันธุกรรมในขณะที่รูปแบบที่สองจะเกิดขึ้นที่ระดับหลังการแปล
ความสำคัญของเอนไซม์
การใช้เอ็นไซม์ในยาลดลงจนมีการปล่อยตัวยาใหม่ซึ่งสารนั้นมีอยู่ในปริมาณที่เหมาะสมแล้ว นักวิทยาศาสตร์ยังไม่พบวิธีกระตุ้นการสังเคราะห์เอ็นไซม์ที่หายไปในร่างกาย แต่ในปัจจุบันมียาที่สามารถทดแทนความบกพร่องได้ชั่วคราว
เอ็นไซม์ที่แตกต่างกันในเซลล์กระตุ้นปฏิกิริยาการดำรงชีวิตที่หลากหลาย enisms เหล่านี้เป็นตัวแทนของกลุ่ม nucleases: endonucleases และ exonucleases งานของพวกเขาคือรักษาระดับกรดนิวคลีอิกในเซลล์ให้คงที่ กำจัด DNA และ RNA ที่เสียหาย
อย่าลืมเกี่ยวกับปรากฏการณ์เช่นการแข็งตัวของเลือด เนื่องจากเป็นมาตรการป้องกันที่มีประสิทธิภาพ กระบวนการนี้จึงอยู่ภายใต้การควบคุมของเอนไซม์หลายชนิด ตัวหลักคือ thrombin ซึ่งเปลี่ยนโปรตีนไฟบริโนเจนที่ไม่ใช้งานเป็นไฟบรินที่ใช้งาน เกลียวของมันสร้างเครือข่ายที่อุดตันบริเวณที่เกิดความเสียหายต่อหลอดเลือด จึงป้องกันการสูญเสียเลือดมากเกินไป
เอ็นไซม์ใช้ในการผลิตไวน์ การผลิตเบียร์ เพื่อให้ได้ผลิตภัณฑ์นมหมักมากมาย ยีสต์สามารถใช้ผลิตแอลกอฮอล์จากกลูโคสได้ แต่สารสกัดจากมันก็เพียงพอแล้วสำหรับการไหลของกระบวนการนี้ที่ประสบความสำเร็จ
เรื่องน่ารู้ที่คุณไม่รู้
- เอ็นไซม์ทั้งหมดในร่างกายมีมวลมหาศาล - ตั้งแต่ 5,000 ถึง1000000 ใช่ เนื่องจากการมีอยู่ของโปรตีนในโมเลกุล สำหรับการเปรียบเทียบ: น้ำหนักโมเลกุลของกลูโคสเท่ากับ 180 Da และคาร์บอนไดออกไซด์เพียง 44 Da.
- จนถึงปัจจุบัน มีการค้นพบเอ็นไซม์มากกว่า 2,000 ชนิดที่พบในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตต่างๆ อย่างไรก็ตาม สารเหล่านี้ส่วนใหญ่ยังไม่เข้าใจอย่างถ่องแท้
- กิจกรรมของเอนไซม์ใช้ในการผลิตน้ำยาซักผ้าที่มีประสิทธิภาพ ที่นี่ เอ็นไซม์ทำหน้าที่เหมือนกับในร่างกาย: ย่อยสลายอินทรียวัตถุ และคุณสมบัตินี้ช่วยในการต่อสู้กับคราบ ขอแนะนำให้ใช้ผงซักฟอกที่คล้ายกันที่อุณหภูมิไม่เกิน 50 องศา มิฉะนั้น กระบวนการเปลี่ยนสภาพอาจเกิดขึ้น
- จากสถิติพบว่า 20% ของผู้คนทั่วโลกประสบปัญหาจากการขาดเอนไซม์ใดๆ
- คุณสมบัติของเอ็นไซม์เป็นที่ทราบกันมานานแล้ว แต่ในปี พ.ศ. 2440 เท่านั้นที่คนรู้ว่าไม่ใช่ยีสต์ แต่สารสกัดจากเซลล์ของพวกมันสามารถนำมาใช้ในการหมักน้ำตาลให้เป็นแอลกอฮอล์ได้
