การถ่ายเทกรดอะมิโนเป็นกระบวนการถ่ายโอนระหว่างโมเลกุลจากสารตั้งต้นของกลุ่มอะมิโนไปเป็นกรดคีโตโดยไม่เกิดแอมโมเนีย ให้เราพิจารณารายละเอียดเพิ่มเติมเกี่ยวกับคุณลักษณะของปฏิกิริยานี้ ตลอดจนความหมายทางชีวภาพของปฏิกิริยา
ประวัติการค้นพบ
ปฏิกิริยาการทรานส์อะมิโนของกรดอะมิโนถูกค้นพบโดยนักเคมีชาวโซเวียต Kritzman และ Brainstein ในปี 1927 นักวิทยาศาสตร์ได้ทำงานเกี่ยวกับกระบวนการสลายกรดกลูตามิกในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ และพบว่าเมื่อกรดไพรูวิกและกรดกลูตามิกถูกเติมเข้าไปในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อที่เป็นเนื้อเดียวกัน อะลานีนและกรดแอลฟา-คีโตกลูตาริกจะเกิดขึ้น เอกลักษณ์ของการค้นพบคือกระบวนการนี้ไม่ได้มาพร้อมกับการก่อตัวของแอมโมเนีย ในระหว่างการทดลอง พวกเขาพบว่าการทรานส์อะมิโนของกรดอะมิโนเป็นกระบวนการที่ย้อนกลับได้
เมื่อปฏิกิริยาดำเนินต่อไป เอนไซม์จำเพาะถูกใช้เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ซึ่งเรียกว่า อะมิโนเฟอเรส (ทรานส์มามิเนส)
คุณสมบัติกระบวนการ
กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับการทรานส์อะมิเนชั่นสามารถเป็นสารประกอบโมโนคาร์บอกซิลิกได้ จากการศึกษาในห้องปฏิบัติการพบว่า transaminationแอสพาราจีนและกลูตามีนที่มีกรดคีโตเกิดขึ้นในเนื้อเยื่อของสัตว์
การมีส่วนร่วมอย่างแข็งขันในการถ่ายโอนกลุ่มอะมิโนนั้นใช้ไพริดอกซอลฟอสเฟตซึ่งเป็นโคเอ็นไซม์ของทรานส์อะมิเนส ในกระบวนการปฏิสัมพันธ์ ไพริดอกซามีนฟอสเฟตจะเกิดขึ้นจากมัน เอนไซม์ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาสำหรับกระบวนการนี้: ออกซิเดส, ไพริดอกซามิเนส
กลไกการเกิดปฏิกิริยา
การเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโนได้รับการอธิบายโดยนักวิทยาศาสตร์โซเวียต Shemyakin และ Braunstein ทรานส์อะมิเนสทั้งหมดมีโคเอ็นไซม์ ไพริดอกซอล ฟอสเฟต ปฏิกิริยาการส่งผ่านที่เร่งขึ้นนั้นคล้ายคลึงกันในกลไก กระบวนการดำเนินการในสองขั้นตอน ประการแรก ไพริดอกซาลฟอสเฟตรับหมู่ฟังก์ชันจากกรดอะมิโน ส่งผลให้เกิดกรดคีโตและไพริดอกซามีนฟอสเฟต ในขั้นตอนที่สอง มันทำปฏิกิริยากับกรด α-keto, pyridoxal phosphate ซึ่งเป็นกรดคีโตที่สอดคล้องกัน ก่อตัวเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย ในปฏิกิริยาดังกล่าว ไพริดอกซัลฟอสเฟตเป็นพาหะของหมู่อะมิโน
การถ่ายเทกรดอะมิโนด้วยกลไกนี้ได้รับการยืนยันโดยวิธีการวิเคราะห์สเปกตรัม ปัจจุบันมีหลักฐานใหม่ของการมีอยู่ของกลไกดังกล่าวในสิ่งมีชีวิต
คุณค่าในกระบวนการแลกเปลี่ยน
กรดอะมิโน transamination มีบทบาทอย่างไร? มูลค่าของกระบวนการนี้ค่อนข้างมาก ปฏิกิริยาเหล่านี้พบได้บ่อยในพืชและจุลินทรีย์ ในเนื้อเยื่อของสัตว์ เนื่องจากมีความทนทานต่อสารเคมี กายภาพปัจจัยทางชีววิทยา ความจำเพาะทางสเตอริโอเคมีสัมบูรณ์ที่เกี่ยวข้องกับกรด D- และ L-amino
ความหมายทางชีววิทยาของการทรานส์อะมิโนของกรดอะมิโนได้รับการวิเคราะห์โดยนักวิทยาศาสตร์หลายคน ได้กลายเป็นหัวข้อของการศึกษารายละเอียดเกี่ยวกับกระบวนการเผาผลาญกรดอะมิโน ในระหว่างการวิจัย มีการเสนอสมมติฐานเกี่ยวกับความเป็นไปได้ของกระบวนการทรานส์อะมิเนชันของกรดอะมิโนโดยใช้ทรานส์ดีอะมิเนชัน ออยเลอร์ค้นพบว่าในเนื้อเยื่อของสัตว์ มีเพียงกรดแอล-กลูตามิกเท่านั้นที่ถูกกำจัดออกจากกรดอะมิโนในอัตราที่สูง กระบวนการถูกเร่งปฏิกิริยาด้วยกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนส
กระบวนการของการดีอะมิเนชันและการแปรสภาพของกรดกลูตามิกเป็นปฏิกิริยาย้อนกลับได้
ความสำคัญทางคลินิก
กรดอะมิโนทรานส์อะมิเนตใช้อย่างไร? ความสำคัญทางชีวภาพของกระบวนการนี้อยู่ในความเป็นไปได้ของการทดลองทางคลินิก ตัวอย่างเช่น เซรั่มในเลือดของคนที่มีสุขภาพดีมี transaminases 15 ถึง 20 ยูนิต ในกรณีของรอยโรคของเนื้อเยื่ออินทรีย์ จะสังเกตเห็นการทำลายเซลล์ ซึ่งนำไปสู่การปล่อย transaminases เข้าสู่กระแสเลือดจากแผล
ในกรณีของกล้ามเนื้อหัวใจตายอย่างแท้จริง หลังจาก 3 ชั่วโมง ระดับของแอสพาเทตอะมิโนทรานสเฟอเรสจะเพิ่มขึ้นเป็น 500 หน่วย
กรดอะมิโนทรานส์อะมิเนตใช้อย่างไร? ชีวเคมีเกี่ยวข้องกับการทดสอบ transaminase ตามผลลัพธ์ที่ผู้ป่วยได้รับการวินิจฉัยและเลือกวิธีการที่มีประสิทธิภาพในการรักษาโรคที่ระบุ
ชุดตรวจพิเศษใช้ในคลินิกโรคสารเคมีเพื่อตรวจหา lactate dehydrogenase, creatine kinase, transaminase activity อย่างรวดเร็ว
ภาวะทรานส์ซามินาในเลือดสูงพบได้ในโรคของไต ตับ ตับอ่อน และในกรณีของคาร์บอนเตตระคลอไรด์เป็นพิษเฉียบพลัน
การเปลี่ยนถ่ายและการปนเปื้อนของกรดอะมิโนใช้ในการวินิจฉัยสมัยใหม่เพื่อตรวจหาการติดเชื้อในตับเฉียบพลัน นี่เป็นเพราะการเพิ่มขึ้นของอะลานีนอะมิโนทรานสเฟอเรสในปัญหาตับบางอย่าง
ผู้เข้าร่วมแปลงร่าง
กรดกลูตามิกมีบทบาทพิเศษในกระบวนการนี้ การแพร่กระจายอย่างกว้างขวางในเนื้อเยื่อพืชและสัตว์ ความจำเพาะทางสเตอริโอเคมีสำหรับกรดอะมิโน และกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาทำให้ทรานส์อะมิเนสเป็นเรื่องของการศึกษาในห้องปฏิบัติการวิจัย กรดอะมิโนธรรมชาติทั้งหมด (ยกเว้นเมไทโอนีน) ทำปฏิกิริยากับกรด α-ketoglutaric ระหว่างการทรานส์อะมิเนชั่น ส่งผลให้เกิดกรดคีโต- และกรดกลูตามิก ผ่านการขจัดสิ่งสกปรกออกภายใต้การกระทำของกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนส
ตัวเลือกการแยกตัวออกซิเดชัน
กระบวนการนี้มีทั้งทางตรงและทางอ้อม การแยกสารโดยตรงเกี่ยวข้องกับการใช้เอนไซม์ตัวเดียวเป็นตัวเร่งปฏิกิริยา ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาคือกรดคีโตและแอมโมเนีย กระบวนการนี้สามารถดำเนินการในลักษณะแอโรบิก สมมติว่ามีออกซิเจน หรือแบบไม่ใช้ออกซิเจน (โดยไม่มีโมเลกุลของออกซิเจน)
คุณสมบัติของดีอะมิเนชั่นออกซิเดชัน
D-ออกซิเดสของกรดอะมิโนทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาของกระบวนการแอโรบิก และออกซิเดสของกรดแอล-อะมิโนจะทำหน้าที่เป็นโคเอ็นไซม์ สารเหล่านี้มีอยู่ในร่างกายมนุษย์ แต่แสดงกิจกรรมเพียงเล็กน้อย
กรดกลูตามิกที่แปรผันแบบไม่ใช้ออกซิเจน กรดกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา เอนไซม์นี้มีอยู่ในไมโตคอนเดรียของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด
ในการดีอะมิเนชั่นออกซิเดชันทางอ้อม แยกออกเป็นสองขั้นตอน ประการแรก หมู่อะมิโนถูกถ่ายโอนจากโมเลกุลดั้งเดิมไปยังสารประกอบคีโต กรดคีโตและกรดอะมิโนใหม่จะก่อตัวขึ้น นอกจากนี้ โครงกระดูกคีโตยัง catabolizes ในรูปแบบเฉพาะ มีส่วนร่วมในวัฏจักรกรดไตรคาร์บอกซิลิกและการหายใจของเนื้อเยื่อ ผลิตภัณฑ์สุดท้ายจะเป็นน้ำและคาร์บอนไดออกไซด์ ในกรณีที่อดอาหาร โครงกระดูกคาร์บอนของกรดอะมิโนกลูโคเจนิกจะถูกนำมาใช้เพื่อสร้างโมเลกุลกลูโคสในกระบวนการสร้างกลูโคเนซิส
ขั้นตอนที่สองเกี่ยวข้องกับการกำจัดหมู่อะมิโนโดยการดีม ในร่างกายมนุษย์ กระบวนการที่คล้ายกันนี้เป็นไปได้เฉพาะกับกรดกลูตามิกเท่านั้น ผลของปฏิกิริยานี้ทำให้เกิดกรด α-ketoglutaric และแอมโมเนีย
สรุป
การตรวจหากิจกรรมของเอนไซม์ 2 ตัวของการทรานส์อะมิเนชันของ aspartate aminotransferase และ alanine aminotransferase ได้พบการประยุกต์ใช้ในยา เอ็นไซม์เหล่านี้สามารถโต้ตอบกับกรด α-ketoglutaric แบบย้อนกลับได้ ถ่ายโอนหมู่อะมิโนที่ทำงานได้จากกรดอะมิโนไปยังมันสร้างสารประกอบคีโตและกรดกลูตามิก แม้ว่าการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้จะเพิ่มขึ้นในโรคของกล้ามเนื้อหัวใจและตับ แต่กิจกรรมสูงสุดจะพบในซีรัมในเลือดสำหรับ AST และสำหรับ ALT ในโรคตับอักเสบ
กรดอะมิโนเป็นสิ่งที่ขาดไม่ได้ในการสังเคราะห์โมเลกุลโปรตีน เช่นเดียวกับการก่อตัวของสารประกอบทางชีววิทยาอื่นๆ อีกมากมายที่สามารถควบคุมกระบวนการเผาผลาญในร่างกายได้ เช่น ฮอร์โมน สารสื่อประสาท นอกจากนี้ยังเป็นผู้บริจาคอะตอมไนโตรเจนในการสังเคราะห์สารที่ประกอบด้วยไนโตรเจนที่ไม่ใช่โปรตีน รวมทั้งโคลีน ครีเอทีน
คีตาโบลิซึมของกรดอะมิโนสามารถใช้เป็นแหล่งพลังงานในการสังเคราะห์กรดอะดีโนซีนไตรฟอสฟอริก การทำงานของพลังงานของกรดอะมิโนมีค่าเป็นพิเศษในกระบวนการอดอาหาร เช่นเดียวกับในโรคเบาหวาน เมแทบอลิซึมของกรดอะมิโนช่วยให้คุณสร้างการเชื่อมโยงระหว่างการเปลี่ยนแปลงทางเคมีมากมายที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิต
ร่างกายมนุษย์มีกรดอะมิโนอิสระประมาณ 35 กรัม และปริมาณเลือดของพวกมันคือ 3565 มก./เดซิลิตร พวกมันจำนวนมากเข้าสู่ร่างกายจากอาหาร นอกจากนี้ พวกมันยังอยู่ในเนื้อเยื่อของตัวเอง พวกมันยังสามารถเกิดขึ้นจากคาร์โบไฮเดรตได้อีกด้วย
ในเซลล์จำนวนมาก (ยกเว้นเม็ดเลือดแดง) เซลล์เหล่านี้ไม่เพียงแต่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนเท่านั้น แต่ยังใช้สำหรับการก่อตัวของพิวรีน, ไพริมิดีนนิวคลีโอไทด์, เอมีนชีวภาพ, ฟอสโฟลิปิดเมมเบรน
ในระหว่างวัน สารประกอบโปรตีนประมาณ 400 กรัมจะแตกตัวเป็นกรดอะมิโนในร่างกายมนุษย์ และกระบวนการย้อนกลับจะเกิดขึ้นในปริมาณเท่ากันโดยประมาณ
ผ้าโปรตีนไม่สามารถดำเนินการต้นทุนของกรดอะมิโนสำหรับการสังเคราะห์สารประกอบอินทรีย์อื่น ๆ ในกรณีของ catabolism
ในกระบวนการวิวัฒนาการ มนุษย์สูญเสียความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนจำนวนมากด้วยตัวมันเอง ดังนั้น เพื่อให้ร่างกายได้รับสารอาหารครบถ้วน จึงจำเป็นต้องได้รับสารประกอบที่มีไนโตรเจนเหล่านี้จากอาหาร. กระบวนการทางเคมีที่กรดอะมิโนมีส่วนร่วมยังคงเป็นหัวข้อของการศึกษาโดยนักเคมีและแพทย์
