ระบบน้ำเหลืองของมนุษย์ทำหน้าที่ป้องกันที่สำคัญหลายอย่างที่ป้องกันการพัฒนาของจุลินทรีย์ที่ทำให้เกิดโรคหรือไวรัสในสื่อของเหลว เซลล์ และเนื้อเยื่อ B-lymphocytes มีหน้าที่ในการสร้างภูมิคุ้มกันของร่างกายซึ่งเมื่อเจริญเต็มที่แล้วจะสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลิน (Ig) โครงสร้างของสารเหล่านี้ช่วยให้คุณค้นหา ทำเครื่องหมาย และทำลายแอนติเจนที่เข้าสู่ร่างกาย โมเลกุลมีลักษณะอย่างไร
เซลล์พลาสม่า
เซลล์น้ำเหลืองทั้งหมดในร่างกายมนุษย์แบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่: T-lymphocytes และ B-lymphocytes ประการแรกมีหน้าที่ในการสร้างภูมิคุ้มกันของเซลล์โดยดูดซับแอนติเจนในกระบวนการฟาโกไซโตซิส ภารกิจหลังคือการสังเคราะห์แอนติบอดีจำเพาะ - ภูมิคุ้มกันทางอารมณ์ขัน
B-lymphocytes ถูกกำหนดในอวัยวะน้ำเหลืองทุติยภูมิ (ต่อมน้ำเหลือง ม้าม) จากนั้นจึงสร้างประชากรของเซลล์พลาสมา ซึ่งเรียกอีกอย่างว่าเซลล์พลาสมา พวกเขาย้ายไปยังไขกระดูกแดง เยื่อเมือก และเนื้อเยื่อเพิ่มเติม
พลาสโมไซต์มีขนาดใหญ่ (มากถึง 20 ไมครอน) ทำให้เกิดคราบเป็นเบส เช่น สีม่วงโดยใช้สีย้อม อยู่ตรงกลางของเซลล์เหล่านี้เป็นนิวเคลียสขนาดใหญ่ที่มีลักษณะกระจุกของเฮเทอโรโครมาติน ซึ่งคล้ายกับซี่ล้อ
ไซโตพลาสซึมมีคราบจางกว่านิวเคลียส เป็นที่ตั้งของศูนย์กลางการคมนาคมขนส่งที่ทรงพลัง ซึ่งประกอบด้วยเอนโดพลาสมิกเรติคิวลัมและอุปกรณ์กอลจิ AH ได้รับการพัฒนาค่อนข้างมาก ทำให้เกิดลานแสงในห้องขัง
โครงสร้างทั้งหมดเหล่านี้มุ่งเป้าไปที่การสังเคราะห์แอนติบอดีที่มีหน้าที่สร้างภูมิคุ้มกันทางร่างกาย โครงสร้างของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินมีลักษณะเฉพาะของตัวเอง ดังนั้นโครงสร้างเหล่านี้จึงค่อยๆ เติบโตอย่างค่อยเป็นค่อยไปและมีคุณภาพสูงในกระบวนการสังเคราะห์
อันที่จริง นี่คือสาเหตุที่เครือข่าย EPS และอุปกรณ์ Golgi ที่หนาแน่นได้รับการพัฒนาขึ้น นอกจากนี้ เครื่องมือทางพันธุกรรมของเซลล์พลาสมา ซึ่งอยู่ในนิวเคลียส มุ่งเป้าไปที่การสังเคราะห์โปรตีนแอนติบอดีเป็นหลัก เซลล์พลาสมาที่โตเต็มที่เป็นตัวอย่างของความมุ่งมั่นในระดับสูง จึงแบ่งไม่ค่อยได้
โครงสร้างของแอนติบอดีอิมมูโนโกลบูลิน
โมเลกุลพิเศษเหล่านี้คือไกลโคโปรตีน เพราะมีโปรตีนและส่วนคาร์โบไฮเดรต เราสนใจโครงกระดูกของอิมมูโนโกลบูลิน
A โมเลกุลประกอบด้วยสายเปปไทด์ 4 สาย: สายหนัก 2 สาย (สาย H) และสายเบา 2 สาย (สาย L) พวกมันเชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ส่งผลให้เราสามารถสังเกตรูปร่างของโมเลกุลที่คล้ายกับหนังสติ๊กได้
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินมุ่งเป้าไปที่การเชื่อมต่อกับแอนติเจนโดยใช้ชิ้นส่วน Fab จำเพาะ ที่ปลายอิสระของ "หนังสติ๊ก" แต่ละภูมิภาคดังกล่าวประกอบด้วยโดเมนตัวแปรสองโดเมน: โดเมนหนึ่งจากหนักและหนึ่งจากห่วงโซ่แสง โดเมนถาวรทำหน้าที่เป็นโครงนั่งร้าน (3 อันต่ออันหนักและอันหนึ่งอันบนโซ่เบา)
การเคลื่อนตัวของปลายตัวแปรของอิมมูโนโกลบูลินนั้นมาจากการมีบริเวณบานพับในตำแหน่งที่เกิดพันธะไดซัลไฟด์ระหว่างสาย H สองสาย สิ่งนี้ช่วยลดความยุ่งยากในกระบวนการปฏิสัมพันธ์ระหว่างแอนติเจนและแอนติบอดี
ปลายที่สามของโมเลกุลซึ่งไม่มีปฏิกิริยากับโมเลกุลแปลกปลอมยังคงไม่ถูกพิจารณา มันถูกเรียกว่าบริเวณ Fc และมีหน้าที่ในการยึดติดของอิมมูโนโกลบูลินกับเยื่อหุ้มเซลล์พลาสมาและเซลล์อื่นๆ โดยวิธีการที่โซ่เบาสามารถเป็นสองประเภท: คัปปา (κ) และแลมบ์ดา (λ) พวกมันเชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ นอกจากนี้ ยังมีโซ่หนักอีก 5 ประเภท ตามประเภทของอิมมูโนโกลบูลินที่แตกต่างกัน เหล่านี้คือ α-(alpha), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) chains.
แอนติบอดีบางชนิดสามารถสร้างโครงสร้างโพลีเมอร์ที่เสถียรโดยเจเปปไทด์เพิ่มเติม นี่คือวิธีสร้าง dimers, trimers, tetramer หรือ pentomers ของ Ig ในบางประเภท
S-chain เพิ่มเติมอีกอย่างคือลักษณะของสารคัดหลั่งอิมมูโนโกลบูลิน โครงสร้างและชีวเคมีที่ช่วยให้พวกมันทำงานในเยื่อเมือกของปากหรือลำไส้ ห่วงโซ่พิเศษนี้ป้องกันไม่ให้เอ็นไซม์ธรรมชาติทำลายโมเลกุลแอนติบอดี
โครงสร้างและคลาสของอิมมูโนโกลบูลิน
ความหลากหลายของแอนติบอดีในร่างกายของเราเป็นตัวกำหนดความแปรปรวนของการทำงานของภูมิคุ้มกันทางร่างกาย Ig แต่ละคลาสมีลักษณะเฉพาะของตัวเอง ทำให้เดาบทบาทในระบบภูมิคุ้มกันได้ไม่ยาก
โครงสร้างและหน้าที่ของอิมมูโนโกลบูลินนั้นขึ้นอยู่กับกันและกันโดยตรง ในระดับโมเลกุล พวกมันต่างกันในลำดับกรดอะมิโนของสายหนัก ซึ่งเป็นประเภทที่เราได้กล่าวไปแล้ว ดังนั้นอิมมูโนโกลบูลินจึงมี 5 ประเภท: IgG, IgA, IgE, IgM และ IgD
คุณสมบัติของอิมมูโนโกลบูลิน G
IgG ไม่ก่อตัวเป็นโพลีเมอร์และไม่รวมเข้ากับเยื่อหุ้มเซลล์ การปรากฏตัวของสายโซ่แกมมาหนักถูกเปิดเผยในองค์ประกอบของโมเลกุล
ลักษณะเด่นของคลาสนี้คือความจริงที่ว่ามีเพียงแอนติบอดีเหล่านี้เท่านั้นที่สามารถเจาะทะลุกำแพงรกและสร้างภูมิคุ้มกันของทารกในครรภ์ได้
IgG คิดเป็น 70-80% ของแอนติบอดีในซีรัมทั้งหมด ดังนั้นโมเลกุลจะถูกตรวจพบได้ง่ายโดยวิธีการทางห้องปฏิบัติการ ในเลือด 12 g / l คือเนื้อหาเฉลี่ยของคลาสนี้ และตัวเลขนี้มักจะถึงเมื่ออายุ 12 ปี
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน G ให้คุณทำหน้าที่ดังต่อไปนี้:
- ล้างพิษ.
- การรุกรานของแอนติเจน
- เริ่ม cytolysis ที่เป็นสื่อกลางเสริม
- การนำเสนอแอนติเจนต่อเซลล์นักฆ่า
- สร้างภูมิคุ้มกันให้ทารกแรกเกิด
อิมมูโนโกลบูลิน A: คุณสมบัติและฟังก์ชัน
แอนติบอดีคลาสนี้เกิดขึ้นในสองรูปแบบ: เซรั่มและสารคัดหลั่ง
ในเลือด IgA คิดเป็น 10-15% ของแอนติบอดีทั้งหมดและปริมาณเฉลี่ยของ IgAคือ 2.5 g/l เมื่ออายุ 10 ขวบ
เราสนใจสารคัดหลั่งของอิมมูโนโกลบูลิน A มากกว่า เนื่องจากประมาณ 60% ของโมเลกุลของแอนติบอดีกลุ่มนี้กระจุกตัวอยู่ในเยื่อเมือกของร่างกาย
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน A ยังโดดเด่นด้วยความแปรปรวนเนื่องจากการมีอยู่ของเจ-เปปไทด์ ซึ่งสามารถมีส่วนร่วมในการก่อตัวของไดเมอร์ ทริมเมอร์ หรือเตตระเมอร์ ด้วยเหตุนี้ แอนติบอดีเชิงซ้อนดังกล่าวจึงสามารถจับแอนติเจนจำนวนมากได้
ระหว่างการก่อตัวของ IgA ส่วนประกอบอื่นจะติดอยู่กับโมเลกุล - เอส-โปรตีน งานหลักคือการปกป้องคอมเพล็กซ์ทั้งหมดจากการทำลายล้างของเอนไซม์และเซลล์อื่นๆ ของระบบน้ำเหลืองของมนุษย์
อิมมูโนโกลบูลิน เอ พบในเยื่อเมือกของระบบทางเดินอาหาร ระบบสืบพันธุ์ และทางเดินหายใจ โมเลกุลของ IgA จะห่อหุ้มอนุภาคแอนติเจน จึงป้องกันการเกาะติดกับผนังของอวัยวะกลวง
หน้าที่ของแอนติบอดีกลุ่มนี้มีดังต่อไปนี้:
- ทำให้แอนติเจนเป็นกลาง
- อุปสรรคแรกของโมเลกุลภูมิคุ้มกันทางอารมณ์
- ต่อต้านและติดฉลากแอนติเจน
อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม
ตัวแทนของคลาส IgM นั้นโดดเด่นด้วยขนาดโมเลกุลขนาดใหญ่ เนื่องจากสารเชิงซ้อนของพวกมันคือเพนทาเมอร์ โครงสร้างทั้งหมดได้รับการสนับสนุนโดย J-protein และกระดูกสันหลังของโมเลกุลคือสายโซ่หนักของประเภท nu
โครงสร้างเพนทาเมอริกเป็นลักษณะของสารคัดหลั่งของอิมมูโนโกลบูลินนี้ แต่ก็มีโมโนเมอร์ด้วย หลังถูกยึดติดกับเมมเบรนB-lymphocytes ซึ่งช่วยให้เซลล์ตรวจจับองค์ประกอบที่ทำให้เกิดโรคในของเหลวในร่างกาย
IgM ในซีรัมในเลือด 5-10% เพียง 5-10% และเนื้อหาโดยเฉลี่ยไม่เกิน 1 g/l แอนติบอดีของคลาสนี้มีอายุเก่าแก่ที่สุดในแง่ของวิวัฒนาการ และพวกมันถูกสังเคราะห์โดย B-lymphocytes และสารตั้งต้นเท่านั้น (พลาสโมไซต์ไม่สามารถทำได้)
จำนวนแอนติบอดี M เพิ่มขึ้นในทารกแรกเกิดเพราะ นี่เป็นปัจจัยในการหลั่ง IgG ที่รุนแรง การกระตุ้นดังกล่าวมีผลดีต่อการพัฒนาภูมิคุ้มกันของทารก
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน M ไม่อนุญาตให้ข้ามรก ดังนั้นการตรวจหาแอนติบอดีเหล่านี้ในน้ำของทารกในครรภ์จึงกลายเป็นสัญญาณของการละเมิดกลไกการเผาผลาญ การติดเชื้อ หรือข้อบกพร่องในรก
ฟังก์ชั่น IgM:
- ทำให้เป็นกลาง
- Opsonization.
- การเปิดใช้งานของไซโตไลซิสที่ขึ้นกับคอมพลีเมนต์
- การสร้างภูมิคุ้มกันของทารกแรกเกิด
คุณสมบัติของอิมมูโนโกลบูลิน D
แอนติบอดีชนิดนี้ได้รับการศึกษาเพียงเล็กน้อย ดังนั้นจึงยังไม่เข้าใจบทบาทของพวกมันในร่างกายอย่างถ่องแท้ IgD เกิดขึ้นในรูปของโมโนเมอร์เท่านั้น ในซีรัมในเลือด โมเลกุลเหล่านี้ประกอบขึ้นได้ไม่เกิน 0.2% ของแอนติบอดีทั้งหมด (0.03 ก./ล.)
หน้าที่หลักของอิมมูโนโกลบูลินดีคือการรับสัญญาณภายในเยื่อหุ้มเซลล์ของบี-ลิมโฟไซต์ แต่มีเพียง 15% ของประชากรทั้งหมดของเซลล์เหล่านี้ที่มี IgD แอนติบอดีถูกยึดติดโดยใช้ปลาย Fc ของโมเลกุล และสายหนักอยู่ในคลาสเดลต้า
โครงสร้างและหน้าที่อิมมูโนโกลบูลิน อี
ชั้นนี้ประกอบด้วยแอนติบอดีในซีรัมเพียงเล็กน้อย (0.00025%) IgE หรือที่รู้จักในชื่อ reagin เป็น cytophilic สูง: โมโนเมอร์ของอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์ของแมสต์เซลล์และเบสโซฟิล ส่งผลให้ IgE ส่งผลต่อการผลิตฮีสตามีน ซึ่งนำไปสู่การพัฒนาของปฏิกิริยาการอักเสบ
โซ่หนักประเภทเอปไซลอนมีอยู่ในโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินอี
เนื่องจากมีปริมาณน้อย แอนติบอดีเหล่านี้จึงยากที่จะตรวจพบโดยวิธีทางห้องปฏิบัติการในซีรัมในเลือด IgE สูงเป็นสัญญาณการวินิจฉัยที่สำคัญของอาการแพ้
สรุป
โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินส่งผลโดยตรงต่อการทำงานของร่างกาย ภูมิคุ้มกันของอารมณ์ขันมีบทบาทสำคัญในการรักษาสภาวะสมดุล ดังนั้นแอนติบอดีทั้งหมดจะต้องทำงานอย่างชัดเจนและราบรื่น
เนื้อหาของคลาส Ig ทั้งหมดถูกกำหนดไว้สำหรับมนุษย์อย่างเคร่งครัด การเปลี่ยนแปลงใด ๆ ที่บันทึกไว้ในห้องปฏิบัติการอาจเป็นสาเหตุของการพัฒนากระบวนการทางพยาธิวิทยา นี่คือสิ่งที่แพทย์ใช้ในการปฏิบัติ