โปรตีนเป็นหนึ่งในองค์ประกอบอินทรีย์ที่สำคัญของเซลล์ที่มีชีวิตของร่างกาย พวกมันทำหน้าที่หลายอย่าง: การสนับสนุน, การส่งสัญญาณ, เอนไซม์, การขนส่ง, โครงสร้าง, ตัวรับ ฯลฯ โครงสร้างโปรตีนปฐมภูมิทุติยภูมิตติยภูมิและควอเทอร์นารีกลายเป็นวิวัฒนาการที่สำคัญ โมเลกุลเหล่านี้ทำมาจากอะไร? เหตุใดโครงสร้างโปรตีนที่ถูกต้องในเซลล์ของร่างกายจึงมีความสำคัญ
ส่วนประกอบโครงสร้างของโปรตีน
โมโนเมอร์ของสายโพลีเปปไทด์คือกรดอะมิโน (AA) สารประกอบอินทรีย์น้ำหนักโมเลกุลต่ำเหล่านี้มีอยู่ทั่วไปในธรรมชาติและสามารถดำรงอยู่ได้ในฐานะโมเลกุลอิสระที่ทำหน้าที่ของตัวเอง รวมถึงการขนส่งสาร การรับ การยับยั้ง หรือการกระตุ้นเอนไซม์
มีกรดอะมิโนชีวภาพทั้งหมดประมาณ 200 ชนิด แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่สามารถเป็นโปรตีนโมโนเมอร์ได้ ละลายง่ายในน้ำ มีโครงสร้างเป็นผลึก และมีรสหวานมากมาย
เคมีซีจากมุมมองของ AA สิ่งเหล่านี้คือโมเลกุลที่จำเป็นต้องมีหมู่ฟังก์ชันสองกลุ่ม: -COOH และ -NH2 ด้วยความช่วยเหลือของกลุ่มเหล่านี้ กรดอะมิโนจะสร้างสายโซ่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์
กรดอะมิโนที่สร้างโปรตีน 20 ชนิดแต่ละชนิดมีอนุมูลอิสระ ขึ้นอยู่กับคุณสมบัติทางเคมีที่แตกต่างกันไป ตามองค์ประกอบของอนุมูลดังกล่าว AA ทั้งหมดแบ่งออกเป็นหลายกลุ่ม
- ไม่มีขั้ว: ไอโซลิวซีน, ไกลซีน, ลิวซีน, วาลีน, โพรลีน, อะลานีน
- ขั้วและไม่มีประจุ: ทรีโอนีน เมไทโอนีน ซิสเทอีน ซีรีน กลูตามีน แอสพาราจีน
- อะโรมาติก: ไทโรซีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน
- ขั้วและประจุลบ: กลูตาเมต, แอสปาเทต
- ขั้วและประจุบวก: อาร์จินีน ฮิสติดีน ไลซีน
การจัดโครงสร้างโปรตีนทุกระดับ (ระดับประถมศึกษา มัธยมศึกษา อุดมศึกษา ควอเทอร์นารี) จะขึ้นอยู่กับสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ประกอบด้วย AA ความแตกต่างเพียงอย่างเดียวคือการที่ลำดับนี้ถูกพับเก็บในอวกาศและด้วยความช่วยเหลือของพันธะเคมีที่โครงสร้างนี้จะคงอยู่
โครงสร้างหลักของโปรตีน
โปรตีนใดๆ เกิดขึ้นบนไรโบโซม - ออร์แกเนลล์เซลล์ที่ไม่ใช่เมมเบรนที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์สายโซ่โพลีเปปไทด์ ที่นี่กรดอะมิโนเชื่อมต่อกันโดยใช้พันธะเปปไทด์ที่แรงสร้างโครงสร้างหลัก อย่างไรก็ตาม โครงสร้างโปรตีนหลักนี้แตกต่างจากโครงสร้างควอเทอร์นารีมาก ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีการเจริญเติบโตของโมเลกุลเพิ่มเติม
โปรตีนชอบอีลาสติน ฮิสโตน กลูตาไธโอน ซึ่งมีโครงสร้างเรียบง่ายอยู่แล้ว สามารถทำหน้าที่ในร่างกายได้ สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ ขั้นตอนต่อไปคือการก่อตัวของรูปแบบทุติยภูมิที่ซับซ้อนมากขึ้น
โครงสร้างโปรตีนรอง
การก่อตัวของพันธะเปปไทด์เป็นขั้นตอนแรกในการเจริญเติบโตของโปรตีนส่วนใหญ่ เพื่อให้พวกเขาปฏิบัติหน้าที่ได้ โครงสร้างของท้องถิ่นจะต้องได้รับการเปลี่ยนแปลงบางอย่าง สิ่งนี้ทำได้ด้วยความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจน - เปราะบาง แต่ในขณะเดียวกันก็มีการเชื่อมต่อมากมายระหว่างศูนย์กลางที่เป็นเบสและกรดของโมเลกุลกรดอะมิโน
นี่คือวิธีสร้างโครงสร้างรองของโปรตีน ซึ่งแตกต่างจากควอเทอร์นารีในความเรียบง่ายของการประกอบและโครงสร้างในท้องถิ่น อย่างหลังหมายความว่าไม่ใช่ทั้งห่วงโซ่ที่อยู่ภายใต้การเปลี่ยนแปลง พันธะไฮโดรเจนสามารถเกิดขึ้นได้ในสถานที่หลายแห่งที่มีระยะห่างต่างกัน และรูปร่างของพวกมันก็ขึ้นอยู่กับชนิดของกรดอะมิโนและวิธีการประกอบด้วย
ไลโซไซม์และเปปซินเป็นตัวแทนของโปรตีนที่มีโครงสร้างรอง เปปซินมีส่วนเกี่ยวข้องกับการย่อยอาหาร และไลโซไซม์ทำหน้าที่ป้องกันในร่างกาย ทำลายผนังเซลล์ของแบคทีเรีย
คุณสมบัติของโครงสร้างรอง
โครงสร้างท้องถิ่นของห่วงโซ่เปปไทด์อาจแตกต่างกัน มีการศึกษาแล้วหลายโหลและสามในนั้นเป็นเรื่องธรรมดาที่สุด ในกลุ่มนั้นได้แก่ alpha helix, betalayer และ beta twist
เกลียวอัลฟ่า –โครงสร้างที่พบมากที่สุดอย่างหนึ่งของโครงสร้างรองของโปรตีนส่วนใหญ่ เป็นโครงแบบก้านแข็งที่มีระยะชัก 0.54 นาโนเมตร อนุมูลของกรดอะมิโนชี้ออกไป
วงเวียนขวาเป็นส่วนใหญ่ และบางครั้งอาจพบคู่มือซ้าย ฟังก์ชันสร้างรูปร่างดำเนินการโดยพันธะไฮโดรเจน ซึ่งทำให้ลอนผมมีเสถียรภาพ สายโซ่ที่สร้างเกลียวอัลฟ่าประกอบด้วยกรดอะมิโนที่มีประจุโพรลีนและโพลาร์เพียงเล็กน้อย
- เบต้าถูกแยกออกเป็นโครงสร้างที่แยกจากกัน แม้ว่าจะเรียกได้ว่าเป็นส่วนหนึ่งของชั้นเบต้าก็ตาม บรรทัดล่างคือการดัดของสายเปปไทด์ซึ่งรองรับโดยพันธะไฮโดรเจน โดยปกติตำแหน่งของโค้งงอนั้นประกอบด้วยกรดอะมิโน 4-5 ตัวซึ่งจำเป็นต้องมีโพรลีน AK นี้เป็นเพียงคนเดียวที่มีโครงกระดูกสั้นและแข็ง ซึ่งทำให้สามารถเลี้ยวตัวเองได้
- ชั้นเบตาคือสายโซ่ของกรดอะมิโนที่โค้งงอหลายส่วนและทำให้เสถียรด้วยพันธะไฮโดรเจน โครงสร้างนี้คล้ายกับกระดาษพับหีบเพลงมาก โปรตีนที่ก้าวร้าวส่วนใหญ่มักมีรูปร่างนี้ แต่ก็มีข้อยกเว้นหลายประการ
แยกแยะระหว่างเลเยอร์เบต้าคู่ขนานและคู่ขนานกัน ในกรณีแรก C- และ N- จะสิ้นสุดที่ส่วนโค้งและที่ปลายโซ่ตรง และในกรณีที่สองไม่ตรงกัน
โครงสร้างตติย
บรรจุภัณฑ์โปรตีนเพิ่มเติมนำไปสู่การก่อตัวของโครงสร้างระดับอุดมศึกษา โครงสร้างนี้มีความเสถียรด้วยความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจน ไดซัลไฟด์ ไม่ชอบน้ำ และไอออนิก จำนวนมากช่วยให้บิดโครงสร้างรองเป็นโครงสร้างที่ซับซ้อนมากขึ้นสร้างและทำให้เสถียร
แยกโปรตีนทรงกลมและไฟบริลล่า โมเลกุลของเปปไทด์ทรงกลมเป็นโครงสร้างทรงกลม ตัวอย่าง: อัลบูมิน โกลบูลิน ฮิสโตนในโครงสร้างตติยภูมิ
โปรตีนไฟบริลลาร์สร้างเส้นใยที่แข็งแรงซึ่งมีความยาวเกินความกว้าง โปรตีนดังกล่าวส่วนใหญ่มักจะทำหน้าที่เกี่ยวกับโครงสร้างและรูปร่าง ตัวอย่าง ได้แก่ ไฟโบรอิน เคราติน คอลลาเจน อีลาสติน
โครงสร้างของโปรตีนในโครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุล
ถ้าทรงกลมหลายก้อนรวมกันเป็นคอมเพล็กซ์เดียว จะเกิดโครงสร้างควอเทอร์นารีที่เรียกว่าโครงสร้าง โครงสร้างนี้ไม่ธรรมดาสำหรับเปปไทด์ทั้งหมด และถูกสร้างขึ้นเมื่อจำเป็นต้องทำหน้าที่ที่สำคัญและเฉพาะเจาะจง
แต่ละก้อนในโปรตีนเชิงซ้อนคือโดเมนหรือโปรโตเมอร์ที่แยกจากกัน เรียกรวมกันว่าโครงสร้างของโปรตีนของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุลเรียกว่าโอลิโกเมอร์
โดยปกติ โปรตีนดังกล่าวจะมีโครงสร้างที่เสถียรหลายประการที่เปลี่ยนแปลงซึ่งกันและกัน ไม่ว่าจะขึ้นอยู่กับผลกระทบของปัจจัยภายนอกใดๆ หรือเมื่อจำเป็นต้องทำหน้าที่ที่แตกต่างกัน
ความแตกต่างที่สำคัญระหว่างโครงสร้างระดับอุดมศึกษาและควอเทอร์นารีของโปรตีนคือพันธะระหว่างโมเลกุล ซึ่งมีหน้าที่ในการเชื่อมต่อลูกโลกหลายลูก ในใจกลางของโมเลกุลทั้งหมด มักจะมีไอออนของโลหะซึ่งส่งผลกระทบโดยตรงต่อการก่อตัวของพันธะระหว่างโมเลกุล
โครงสร้างโปรตีนเพิ่มเติม
สายโซ่ของกรดอะมิโนไม่เพียงพอที่จะทำหน้าที่ของโปรตีน ที่ในกรณีส่วนใหญ่ สารอื่นๆ ที่มีลักษณะเป็นอินทรีย์และอนินทรีย์จะติดอยู่กับโมเลกุลดังกล่าว เนื่องจากคุณลักษณะนี้เป็นลักษณะเฉพาะของเอ็นไซม์จำนวนมาก องค์ประกอบของโปรตีนเชิงซ้อนจึงมักจะแบ่งออกเป็นสามส่วน:
- อะโพเอ็นไซม์คือส่วนโปรตีนของโมเลกุล ซึ่งเป็นลำดับกรดอะมิโน
- โคเอ็นไซม์ไม่ใช่โปรตีน แต่เป็นส่วนอินทรีย์ อาจรวมถึงไขมันหลายชนิด คาร์โบไฮเดรต หรือแม้แต่กรดนิวคลีอิก ซึ่งรวมถึงตัวแทนของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ ซึ่งมีวิตามิน
- โคแฟคเตอร์ - ส่วนอนินทรีย์ แสดงในกรณีส่วนใหญ่โดยไอออนของโลหะ
โครงสร้างของโปรตีนในโครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุลต้องการการมีส่วนร่วมของโมเลกุลหลายตัวที่มีต้นกำเนิดต่างกัน เอ็นไซม์จำนวนมากจึงมีสามองค์ประกอบในคราวเดียว ตัวอย่างคือ ฟอสโฟไคเนส เอ็นไซม์ที่ช่วยให้ถ่ายโอนหมู่ฟอสเฟตจากโมเลกุล ATP
โครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุลโปรตีนอยู่ที่ไหน
สายโซ่โพลีเปปไทด์เริ่มสังเคราะห์บนไรโบโซมของเซลล์ แต่การเจริญเต็มที่ของโปรตีนจะเกิดขึ้นในออร์แกเนลล์อื่นๆ โมเลกุลที่สร้างขึ้นใหม่จะต้องเข้าสู่ระบบขนส่งซึ่งประกอบด้วยเยื่อหุ้มนิวเคลียส ER เครื่องมือกอลจิ และไลโซโซม
ความซับซ้อนของโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนเกิดขึ้นในเอนโดพลาสมิกเรติคิวลัม ซึ่งไม่เพียงแต่จะเกิดพันธะประเภทต่างๆ (ไฮโดรเจน ไดซัลไฟด์ ไม่ชอบน้ำ ระหว่างโมเลกุล ไอออนิก) แต่ยังเพิ่มโคเอ็นไซม์และโคแฟกเตอร์ด้วย นี้แบบฟอร์มสี่โครงสร้างโปรตีน
เมื่อโมเลกุลพร้อมทำงานอย่างสมบูรณ์ มันจะเข้าสู่ไซโตพลาสซึมของเซลล์หรืออุปกรณ์กอลจิ ในกรณีหลังนี้ เปปไทด์เหล่านี้จะถูกบรรจุในไลโซโซมและขนส่งไปยังส่วนอื่นๆ ของเซลล์
ตัวอย่างโปรตีนโอลิโกเมอร์
โครงสร้างควอเทอร์นารีคือโครงสร้างของโปรตีน ซึ่งได้รับการออกแบบมาเพื่อช่วยในการทำงานของอวัยวะที่สำคัญในสิ่งมีชีวิต โครงสร้างที่ซับซ้อนของโมเลกุลอินทรีย์ช่วยให้มีอิทธิพลต่อการทำงานของกระบวนการเผาผลาญอาหาร (เอนไซม์) มากมายก่อนอื่น
โปรตีนที่สำคัญทางชีวภาพ ได้แก่ เฮโมโกลบิน คลอโรฟิลล์ และเฮโมไซยานิน วงแหวนพอร์ไฟรินเป็นพื้นฐานของโมเลกุลเหล่านี้ โดยตรงกลางเป็นไอออนของโลหะ
เฮโมโกลบิน
โครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุลโปรตีนเฮโมโกลบินประกอบด้วย 4 ทรงกลมที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะระหว่างโมเลกุล ตรงกลางเป็นพอร์ฟินที่มีไอออนเหล็ก โปรตีนจะถูกขนส่งในไซโตพลาสซึมของเม็ดเลือดแดง โดยที่พวกมันครอบครองประมาณ 80% ของปริมาตรทั้งหมดของไซโตพลาสซึม
พื้นฐานของโมเลกุลคือ heme ซึ่งมีลักษณะอนินทรีย์มากกว่าและมีสีแดง นอกจากนี้ยังเป็นผลิตภัณฑ์หลักของการสลายฮีโมโกลบินในตับ
เราทุกคนรู้ดีว่าเฮโมโกลบินทำหน้าที่ขนส่งที่สำคัญ - การถ่ายโอนออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ไปทั่วร่างกายมนุษย์ โครงสร้างที่ซับซ้อนของโมเลกุลโปรตีนทำให้เกิดศูนย์กลางการทำงานพิเศษ ซึ่งสามารถจับก๊าซที่สอดคล้องกับเฮโมโกลบินได้
เมื่อเกิดโปรตีน-แก๊สคอมเพล็กซ์ เรียกว่า ออกซีเฮโมโกลบินและคาร์โบเฮโมโกลบิน อย่างไรก็ตาม ยังมีอีกความหลากหลายของความสัมพันธ์ดังกล่าวซึ่งค่อนข้างเสถียร: คาร์บอกซีเฮโมโกลบิน มันคือคอมเพล็กซ์ของโปรตีนและคาร์บอนมอนอกไซด์ ความเสถียรของมันอธิบายการโจมตีของการหายใจไม่ออกด้วยความเป็นพิษที่มากเกินไป
คลอโรฟิลล์
ตัวแทนของโปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีอีกตัวหนึ่ง ซึ่งพันธะโดเมนได้รับการสนับสนุนโดยแมกนีเซียมไอออนแล้ว หน้าที่หลักของโมเลกุลทั้งหมดคือการมีส่วนร่วมในกระบวนการสังเคราะห์แสงในพืช
คลอโรฟิลล์มีหลายประเภท ซึ่งแตกต่างจากอนุมูลของวงแหวนพอร์ไฟริน แต่ละพันธุ์เหล่านี้มีเครื่องหมายตัวอักษรละตินแยกจากกัน ตัวอย่างเช่น พืชบนบกมีลักษณะเด่นของคลอโรฟิลล์เอหรือคลอโรฟิลล์บี ในขณะที่สาหร่ายยังมีโปรตีนประเภทอื่นด้วย
เฮโมไซยานิน
โมเลกุลนี้เป็นอะนาล็อกของเฮโมโกลบินในสัตว์ชั้นต่ำหลายชนิด (สัตว์ขาปล้อง, หอย, ฯลฯ) ความแตกต่างที่สำคัญในโครงสร้างของโปรตีนที่มีโครงสร้างโมเลกุลควอเทอร์นารีคือการมีอยู่ของสังกะสีไอออนแทนที่จะเป็นไอออนของเหล็ก เฮโมไซยานินมีสีน้ำเงิน
บางครั้งคนก็สงสัยว่าจะเกิดอะไรขึ้นถ้าเราแทนที่เฮโมโกลบินของมนุษย์ด้วยเฮโมไซยานิน ในกรณีนี้เนื้อหาปกติของสารในเลือดและโดยเฉพาะอย่างยิ่งกรดอะมิโนจะถูกรบกวน เฮโมไซยานินไม่เสถียรในการสร้างสารเชิงซ้อนที่มีคาร์บอนไดออกไซด์ ดังนั้น "เลือดสีน้ำเงิน" จึงมีแนวโน้มที่จะก่อให้เกิดลิ่มเลือด