คำว่า "เอนไซม์" มีรากภาษาละติน ในการแปลมันหมายถึง "sourdough" ในภาษาอังกฤษใช้แนวคิด "เอนไซม์" ซึ่งมาจากคำภาษากรีกซึ่งหมายถึงสิ่งเดียวกัน เอ็นไซม์เป็นโปรตีนเฉพาะ พวกมันถูกสร้างขึ้นในเซลล์และมีความสามารถในการเร่งกระบวนการทางชีวเคมี กล่าวอีกนัยหนึ่ง พวกมันทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ ให้เราพิจารณาเพิ่มเติมว่าอะไรคือความจำเพาะของการกระทำของเอนไซม์ ประเภทของความจำเพาะจะอธิบายไว้ในบทความด้วย
ลักษณะทั่วไป
การปรากฏของกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์บางชนิดเกิดจากการมีสารประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนจำนวนหนึ่ง พวกเขาเรียกว่าปัจจัยร่วม แบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม ได้แก่ ไอออนของโลหะและสารอนินทรีย์จำนวนหนึ่ง รวมทั้งโคเอ็นไซม์ (สารประกอบอินทรีย์)
กลไกกิจกรรม
โดยลักษณะทางเคมีของเอนไซม์ เอ็นไซม์อยู่ในกลุ่มของโปรตีน อย่างไรก็ตาม องค์ประกอบที่อยู่ระหว่างการพิจารณามีไซต์ที่ใช้งานอยู่ซึ่งแตกต่างจากองค์ประกอบหลัง เป็นคอมเพล็กซ์เฉพาะของหมู่ฟังก์ชันของสารตกค้างของกรดอะมิโน พวกมันถูกเน้นในอวกาศอย่างเคร่งครัดเนื่องจากโครงสร้างระดับอุดมศึกษาหรือควอเทอร์นารีของเอนไซม์ ใช้งานอยู่ศูนย์เป็นไซต์ตัวเร่งปฏิกิริยาและพื้นผิวที่แยกได้ อย่างหลังคือสิ่งที่กำหนดความจำเพาะของเอนไซม์ สารตั้งต้นคือสารที่โปรตีนทำหน้าที่ ก่อนหน้านี้เชื่อกันว่าปฏิสัมพันธ์ของพวกเขาดำเนินไปบนหลักการของ "กุญแจสู่ปราสาท" กล่าวอีกนัยหนึ่ง แอกทีฟไซต์ต้องสอดคล้องกับพื้นผิวอย่างชัดเจน ปัจจุบันมีสมมติฐานที่แตกต่างออกไป เชื่อกันว่าไม่มีการโต้ตอบที่แน่นอนในตอนแรก แต่ปรากฏในระหว่างการโต้ตอบของสาร ไซต์ตัวเร่งปฏิกิริยาที่สองมีผลต่อความจำเพาะของการกระทำ กล่าวอีกนัยหนึ่งก็จะกำหนดลักษณะของปฏิกิริยาเร่ง
ตึก
เอ็นไซม์ทั้งหมดถูกแบ่งออกเป็นหนึ่งและสององค์ประกอบ เดิมมีโครงสร้างคล้ายกับโครงสร้างของโปรตีนอย่างง่าย ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น กลุ่มที่สอง - โปรตีน - รวมถึงโปรตีนและชิ้นส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน สุดท้ายคือโคเอ็นไซม์ อันแรกคืออะพอเอนไซม์ หลังกำหนดความจำเพาะของสารตั้งต้นของเอนไซม์ นั่นคือทำหน้าที่ของไซต์พื้นผิวในศูนย์ที่ใช้งานอยู่ โคเอ็นไซม์จึงทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา มันเกี่ยวข้องกับความจำเพาะของการกระทำ วิตามิน โลหะ และสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำอื่นๆ สามารถทำหน้าที่เป็นโคเอ็นไซม์ได้
เร่งปฏิกิริยา
การเกิดปฏิกิริยาเคมีใดๆ เกี่ยวข้องกับการชนกันของโมเลกุลของสารที่มีปฏิสัมพันธ์ การเคลื่อนที่ของพวกมันในระบบถูกกำหนดโดยการปรากฏตัวของพลังงานอิสระที่อาจเกิดขึ้น สำหรับปฏิกิริยาเคมี จำเป็นที่โมเลกุลจะทำการเปลี่ยนแปลงเงื่อนไข. กล่าวอีกนัยหนึ่ง พวกมันต้องมีความแข็งแกร่งพอที่จะผ่านด่านพลังงานได้ มันแสดงถึงปริมาณพลังงานขั้นต่ำที่จะทำให้โมเลกุลทั้งหมดเกิดปฏิกิริยา ตัวเร่งปฏิกิริยาทั้งหมด รวมทั้งเอนไซม์ มีความสามารถในการลดอุปสรรคด้านพลังงาน สิ่งนี้มีส่วนทำให้เกิดปฏิกิริยาเร่ง
ความจำเพาะของเอนไซม์คืออะไร
ความสามารถนี้แสดงออกด้วยการเร่งปฏิกิริยาบางอย่างเท่านั้น เอ็นไซม์สามารถทำหน้าที่บนพื้นผิวเดียวกันได้ อย่างไรก็ตามแต่ละอันจะเร่งปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น ความจำเพาะเชิงปฏิกิริยาของเอนไซม์สามารถถูกติดตามได้โดยตัวอย่างของสารเชิงซ้อนไพรูเวตดีไฮโดรจีเนส รวมถึงโปรตีนที่ส่งผลต่อ PVK สารหลักคือ: ไพรูเวตดีไฮโดรจีเนส, ไพรูเวตดีคาร์บอกซิเลส, อะซิติลทรานสเฟอเรส ปฏิกิริยานี้เรียกว่าออกซิเดชันดีคาร์บอกซิเลชันของพีวีซี ผลิตภัณฑ์ของมันคือกรดอะซิติกที่ออกฤทธิ์
การจำแนก
ความจำเพาะของเอนไซม์มีดังต่อไปนี้:
- สเตอริโอเคมี. มันถูกแสดงออกในความสามารถของสารที่จะมีอิทธิพลต่อหนึ่งในสเตริโอไอโซเมอร์ของซับสเตรตที่เป็นไปได้ ตัวอย่างเช่น fumarate hydrotase สามารถกระทำกับ fumarate ได้ อย่างไรก็ตามไม่ส่งผลกระทบต่อซิสไอโซเมอร์ - กรดมาลิก
- แน่นอน. ความจำเพาะของเอนไซม์ประเภทนี้แสดงอยู่ในความสามารถของสารที่จะส่งผลต่อสารตั้งต้นเฉพาะเท่านั้น ตัวอย่างเช่น ซูคราสทำปฏิกิริยาเฉพาะกับซูโครส อาร์จิเนสกับอาร์จินีน และอื่นๆ
- ญาติ. ความจำเพาะของเอ็นไซม์ในเรื่องนี้กรณีแสดงความสามารถของสารที่จะมีอิทธิพลต่อกลุ่มของสารตั้งต้นที่มีพันธะประเภทเดียวกัน ตัวอย่างเช่น อัลฟา-อะไมเลสทำปฏิกิริยากับไกลโคเจนและแป้ง พวกมันมีพันธะประเภทไกลโคซิดิก ทริปซิน เปปซิน ไคโมทริปซิน ส่งผลต่อโปรตีนหลายชนิดของกลุ่มเปปไทด์
อุณหภูมิ
เอนไซม์มีความจำเพาะภายใต้เงื่อนไขบางประการ สำหรับส่วนใหญ่อุณหภูมิจะอยู่ที่ +35 … +45 องศาเป็นค่าที่เหมาะสมที่สุด เมื่อสารถูกวางในสภาวะที่มีอัตราต่ำ กิจกรรมของสารจะลดลง สถานะนี้เรียกว่าการปิดใช้งานแบบย้อนกลับได้ เมื่ออุณหภูมิสูงขึ้น ความสามารถของเขาจะถูกฟื้นฟู เป็นมูลค่าที่กล่าวว่าเมื่อวางไว้ในสภาวะที่ t สูงกว่าค่าที่ระบุ การปิดใช้งานก็จะเกิดขึ้นเช่นกัน อย่างไรก็ตาม ในกรณีนี้ จะไม่สามารถย้อนกลับได้ เนื่องจากจะไม่มีการคืนค่าเมื่ออุณหภูมิลดลง นี่เป็นเพราะการเสียสภาพของโมเลกุล
อิทธิพลของ pH
ประจุของโมเลกุลขึ้นอยู่กับความเป็นกรด ดังนั้น pH จึงส่งผลต่อกิจกรรมของไซต์ที่ใช้งานและความจำเพาะของเอนไซม์ ดัชนีความเป็นกรดที่เหมาะสมที่สุดสำหรับสารแต่ละชนิดจะแตกต่างกัน อย่างไรก็ตาม ส่วนใหญ่แล้วจะเป็น 4-7 ตัวอย่างเช่น สำหรับน้ำลายอัลฟ่า-อะไมเลส ความเป็นกรดที่เหมาะสมคือ 6.8 ในขณะเดียวกันก็มีข้อยกเว้นหลายประการ ความเป็นกรดที่เหมาะสมของเปปซินคือ 1.5-2.0, ไคโมทริปซินและทริปซินอยู่ที่ 8-9
สมาธิ
ยิ่งมีเอ็นไซม์มาก อัตราการเกิดปฏิกิริยาก็จะเร็วขึ้น คล้ายกันสามารถสรุปเกี่ยวกับความเข้มข้นของสารตั้งต้นได้ อย่างไรก็ตาม เนื้อหาที่อิ่มตัวของเป้าหมายถูกกำหนดตามทฤษฎีสำหรับสารแต่ละชนิด ด้วยศูนย์ที่ใช้งานทั้งหมดจะถูกครอบครองโดยพื้นผิวที่มีอยู่ ในกรณีนี้ ความจำเพาะของเอ็นไซม์จะสูงสุดโดยไม่คำนึงถึงการเพิ่มเป้าหมายในภายหลัง
สารควบคุม
สามารถแบ่งออกเป็นสารยับยั้งและตัวกระตุ้น ทั้งสองหมวดหมู่นี้แบ่งออกเป็นแบบไม่เฉพาะเจาะจงและเฉพาะเจาะจง ตัวกระตุ้นชนิดหลัง ได้แก่ เกลือน้ำดี (สำหรับไลเปสในตับอ่อน) คลอไรด์ไอออน (สำหรับอัลฟา-อะไมเลส) กรดไฮโดรคลอริก (สำหรับเปปซิน) ตัวกระตุ้นที่ไม่เฉพาะเจาะจงคือแมกนีเซียมไอออนที่ส่งผลต่อไคเนสและฟอสฟาเตส และสารยับยั้งจำเพาะคือเปปไทด์ปลายทางของโพรเอ็นไซม์ หลังเป็นรูปแบบที่ไม่ใช้งานของสาร พวกมันถูกกระตุ้นตามการแตกแยกของเทอร์มินัลเปปไทด์ ชนิดเฉพาะของมันสอดคล้องกับโพรเอ็นไซม์แต่ละตัว ตัวอย่างเช่น ในรูปแบบที่ไม่ใช้งาน ทริปซินถูกผลิตขึ้นในรูปของทริปซิโนเจน ศูนย์กลางที่แอคทีฟของมันปิดโดยเทอร์มินัลเฮกซาเปปไทด์ซึ่งเป็นตัวยับยั้งจำเพาะ ในกระบวนการเปิดใช้งานจะถูกแยกออก ไซต์ที่ใช้งานของ trypsin จะเปิดขึ้น สารยับยั้งที่ไม่เฉพาะเจาะจงคือเกลือจากโลหะหนัก ตัวอย่างเช่น คอปเปอร์ซัลเฟต พวกมันกระตุ้นการเสียสภาพของสารประกอบ
ยับยั้ง
แข่งขันได้ ปรากฏการณ์นี้แสดงออกในลักษณะของโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันระหว่างตัวยับยั้งและสารตั้งต้น พวกเขาคือเข้าสู่การต่อสู้เพื่อสื่อสารกับศูนย์ที่ใช้งานอยู่ ถ้าสารยับยั้งมีปริมาณมากกว่าสารตั้งต้น จะเกิดสารยับยั้งเอนไซม์ที่ซับซ้อนขึ้น เมื่อเติมสารเป้าหมาย อัตราส่วนจะเปลี่ยนไป เป็นผลให้สารยับยั้งจะถูกบังคับให้ออก ตัวอย่างเช่น ซัคซิเนตทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับซัคซิเนต ดีไฮโดรจีเนส สารยับยั้งคือ oxaloacetate หรือ malonate อิทธิพลของการแข่งขันถือเป็นผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยา มักจะคล้ายกับพื้นผิว ตัวอย่างเช่น สำหรับกลูโคส-6-ฟอสเฟต ผลิตภัณฑ์คือกลูโคส สารตั้งต้นจะเป็นกลูโคส-6 ฟอสเฟต การยับยั้งแบบไม่แข่งขันไม่ได้หมายความถึงความคล้ายคลึงทางโครงสร้างระหว่างสาร ทั้งตัวยับยั้งและสารตั้งต้นสามารถจับกับเอนไซม์ได้ในเวลาเดียวกัน ในกรณีนี้จะเกิดสารประกอบใหม่ขึ้น เป็นคอมเพล็กซ์-เอนไซม์-สารตั้งต้น-ตัวยับยั้ง. ในระหว่างการโต้ตอบ ศูนย์ที่ใช้งานอยู่จะถูกบล็อก นี่เป็นเพราะการผูกมัดของตัวยับยั้งกับไซต์ตัวเร่งปฏิกิริยาของ AC ตัวอย่างคือไซโตโครมออกซิเดส สำหรับเอนไซม์นี้ ออกซิเจนทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้น เกลือของกรดไฮโดรไซยานิกเป็นตัวยับยั้งไซโตโครมออกซิเดส
ระเบียบบังคับ
ในบางกรณี นอกเหนือจากศูนย์แอคทีฟที่กำหนดความจำเพาะของเอ็นไซม์แล้ว ยังมีอีกหนึ่งลิงค์ เป็นส่วนประกอบที่เป็นอัลโลสเทอริก หากตัวกระตุ้นที่มีชื่อเดียวกันจับกับมัน ประสิทธิภาพของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้น หากตัวยับยั้งทำปฏิกิริยากับศูนย์ allosteric กิจกรรมของสารจะลดลงตามไปด้วย ตัวอย่างเช่น อะดีนิเลตไซโคลสและguanylate cyclase เป็นเอนไซม์ที่มีการควบคุมประเภท allosteric